TK 1 QCM 5 et 6

Hello, je rencontre quelques difficultés concernant vos réponses a ces deux QCM


Pour le QCM 6 dans la correction vous mettez vrai la C et la B, est ce que ce serait pas plutôt la C et la D ?

A propos des inhibiteurs non compétitifs :
a. Ils présentent des analogies structurales avec les substrats de l’enzyme.
b. Ils diminuent l’affinité de l’enzyme pour son substrat.
c. Son site de fixation est différent de celui du substrat.
d. Ils diminuent la vitesse maximale de la réaction enzymatique.
e. Ils diminuent la Vmax et le Km d’un même facteur.

Pour le QCM 5, vous considérez la C vrai "L’affinité de l’enzyme pour le substrat est plus faible pour D que pour C"
On est sur une représentation de Lineweaver et Burk donc quand les droites croissent l'axe des abscisses ca correspond à -1/KM

Pour C on a -1/KM = -1 donc KM = 1
et pour D on a -1/KM = -2 donc KM =0,5
Donc Km D < Km C donc l'affinité de l'enzyme pour le substrat est plus faible pour C que pour D

Je ne comprend pas ou mon raisonnement est faux
Merci d'avance de votre aide

Coucou,
c'est une erreur de notre part. Ton raisonnement est bon.
Regarde sur i campus nous avons mis une correction détaillée de la TK1 ou il n'y a pas d'erreur

Pour le QCM 5 c'est donc ABE
Pour le QCM 6 c'est CD

Désolée de ces erreurs, je vais corriger cela.

Merci

Salut!

Je me permet de relancer le sujet pour savoir pourquoi la E est bonne à la question 5 et quel raisonnement doit-on appliquer quand on a ce type d'item avec [E] ?

Merci d'avance

Salut !

Il s'agit ici d'une représentation en double-inverse (de Linewear et Burk), on sait donc que :
- L'intersection entre la courbe et l'axe des abscisses permet de lire -1/Km
- L'intersection entre la courbe et l'axe des ordonnées permet de lire 1/Vmax

(Attention, c'est valable uniquement dans le cas d'une représentation en double inverse)

Ainsi pour la courbe C (sans inhibiteur), on a :
-1/Km = -1 donc Km = 1
1/Vmax = 1 donc Vmax = 1

Et pour la courbe E on a :
-1/Km = 1 donc Km = 1
1/Vmax = 0,5 donc Vmax = 2

La Vmax est donc doublée !

Or, on sait que Vmax = Kcat × [E], donc si la Vmax double, la concentration en enzyme double également