Enzymologie
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Enzymologie
hello,
j'ai une question par rapport à cet exercice d'un concours de 2014 : à la question 19, on peut éliminer directement les items C et D car pour le C la vmax est modifiée donc çà ne peut pas être compétitif et la D parce que le km est modifié donc çà ne peut pas être non compétitif.
Mais pour l'item E, est ce que le fait de voir que le Km et la vmax sont modifiés sur le graphe suffit à dire que c'est vrai, ou il faut faire un calcul ? et si oui, lequel (car il manque KI dans l'énoncé)
Et autre petite question sur une autre question :
Je n'ai pas la correction à ce concours, est ce que vous pourriez me dire quelles réponses sont bonnes ?
Merci beaucoup !
j'ai une question par rapport à cet exercice d'un concours de 2014 : à la question 19, on peut éliminer directement les items C et D car pour le C la vmax est modifiée donc çà ne peut pas être compétitif et la D parce que le km est modifié donc çà ne peut pas être non compétitif.
Mais pour l'item E, est ce que le fait de voir que le Km et la vmax sont modifiés sur le graphe suffit à dire que c'est vrai, ou il faut faire un calcul ? et si oui, lequel (car il manque KI dans l'énoncé)
Et autre petite question sur une autre question :
Je n'ai pas la correction à ce concours, est ce que vous pourriez me dire quelles réponses sont bonnes ?
Merci beaucoup !
eugelgx- Messages : 26
Date d'inscription : 12/10/2020
Re: Enzymologie
Salut !
1er graphique :
Pas besoin de faire de calcul ! Si Vmax et Km sont modifiés, c'est soit un inhibiteur incompétitif, soit potentiellement un activateur. Or dans l'énoncé on te dit qu'on ajoute un inhibiteur, donc c'est forcément un inhibiteur incompétitif, pas de calcul à faire
2e graphique :
Ici, on représente graphiquement la double inverse d'une réaction enzyme-substrat en modifiant la concentration en enzyme.
Puisqu'on modifie la concentration en gardant toujours la même enzyme, le Km ne doit pas bouger (car le Km est le reflet de l'affinité de l'enzyme pour son substrat). Sur une représentation en double inverse on lit 1/Km au niveau de l'intersection entre la courbe et l'axe des abscisses, cela signifie qu'ici toutes les courbes doivent croiser l'axe des abscisses en un même point.
Il ne peut donc s'agir que du graphique A !
De plus, une variation de la concentration en enzyme fait varier la Vmax du fait de la relation : Vmax = k+2 × [Et], et on voit bien une variation de Vmax sur le graph A (on lit 1/Vmax au niveau du point d'intersection entre la courbe et l'axe des ordonnées), donc la proposition E est également vraie.
Bon courage à toi
1er graphique :
Pas besoin de faire de calcul ! Si Vmax et Km sont modifiés, c'est soit un inhibiteur incompétitif, soit potentiellement un activateur. Or dans l'énoncé on te dit qu'on ajoute un inhibiteur, donc c'est forcément un inhibiteur incompétitif, pas de calcul à faire
2e graphique :
Ici, on représente graphiquement la double inverse d'une réaction enzyme-substrat en modifiant la concentration en enzyme.
Puisqu'on modifie la concentration en gardant toujours la même enzyme, le Km ne doit pas bouger (car le Km est le reflet de l'affinité de l'enzyme pour son substrat). Sur une représentation en double inverse on lit 1/Km au niveau de l'intersection entre la courbe et l'axe des abscisses, cela signifie qu'ici toutes les courbes doivent croiser l'axe des abscisses en un même point.
Il ne peut donc s'agir que du graphique A !
De plus, une variation de la concentration en enzyme fait varier la Vmax du fait de la relation : Vmax = k+2 × [Et], et on voit bien une variation de Vmax sur le graph A (on lit 1/Vmax au niveau du point d'intersection entre la courbe et l'axe des ordonnées), donc la proposition E est également vraie.
Bon courage à toi
Asticoo- Messages : 589
Date d'inscription : 22/09/2017
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