TK1 UE1 2016/2017 - Q6 (Inhibiteur incompétitif et affinité enzyme substrat)

Bonjour, dans le qcm 6, je ne comprends pas pourquoi en présence de l'effecteur B, l'affinité du système enzyme substrat est augmentée.

En effet, vu que le Km(apparent) de l'inhibiteur incompétitif (droite B) est inférieur au Km de la droite A, j'aurais pensé que l'affinité était diminuée.
Pouvez-vous m'expliquer pourquoi l'affinité enzyme substrat est augmentée en présence d'un inhibiteur incompétitif ?

Merci d'avance.

Salut

Alors déjà sache que lorsque le Km diminue l'affinité augmente et inversement.
En effet il semblerait logique qu'un inhibiteur diminue l'affinité.
Cependant, si tu regardes la formule de la vitesse initiale pour l'inhibiteur incompétitif, tu te rends vite compte du contraire:


Tu remarques que la vitesse maximale de la réaction diminue, mais l'affinité apparente de l'enzyme pour le substrat augmente (Km diminue).
Cela s'explique par le fait que la formation du complexe ESI diminue le nombre de complexe ES et donc favorise la liaison du substrat sur l'enzyme (ceci s'explique d'ailleurs par la Loi d'action de masse).

J'espère avoir répondu à ta question!
Bon courage!

Merci beaucoup pour ta réponse !
Dans ma tête, lorsque le Km diminuait, l'affinité diminuait aussi... Voilà où était le problème !

Maintenant je devrais mieux saisir ces histoires d'affinité ! C'est plus clair !

Juste pour compléter la réponse de Laurine, il faut bien saisir que le Km correspond à la concentration en substrat pour avoir la moitié de Vmax. Ainsi si ton Km diminue, tu comprends qu'il te faudra moins de S pour arriver à la moitié de Vmax. L'affinité de l'enzyme est donc plus grande.

Salut, salut,

Du coup par rapport à cette question, si l'affinité entre l'enzyme et le substrat est augmentée, l'inhibition elle se fait à quel niveau ?

Salut

En faite l'inhibition incompétitive va se fixer sur le complexe enzyme-substrat (et non sur l'enzyme seule). Elle va bloquer ainsi la réaction chimique normalement catalysée, de sorte que le complexe enzyme-substrat-inhibiteur ne peut évoluer qu'en redonnant le complexe enzyme-substrat. Il n'y aura donc pas de produit formé.


Mais ceci est hors programme, Chieux ne vous en demande pas autant

D'acc merci ! mais du coup si l'inhibiteur se fixe après la formation du complexe enzyme-substrat, comment peut-il augmenter l'affinité enzyme substrat ?

Alors c'est reparti :
Les deux paramètres Vmax et Km sont diminués par un même facteur.
La Vm app diminue parce que l'association de I avec ES DIMINUE LA CC de ES (complexe qui donne des produits).
Paradoxalement la présence de I entraîne une augmentation de l'affinité de E pour S (Km diminue ).
Ceci s'explique par le fait que la formation ESI favorise la liaison entre ES en diminuant la concentration ES.
I n'est pas activateur car il diminue la Vmax. Et également car le complexe ESI est improductif (pas de production de produit ) .

D'accord merci beaucoup !!