néoglucogénèse / hémoglobine / arsenic
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néoglucogénèse / hémoglobine / arsenic
Hello j'ai plusieurs petites questions au sujet de la glycolyse :
- Est-ce correct que la glycolyse et la néoglucogénèse ne peuvent pas fonctionner en même temps ?
- Je n'ai pas compris le lien entre le 2-3-bisphosphoglycérate et l'hémoglobine (chez l'adulte et le foetus), serait-il possible de m'expliquer ?
- Quel est le lien avec l'arsenic pour l'étape n°6
Est-ce que quelqu'un pourrait m'éclairer ? merci par avance
- Est-ce correct que la glycolyse et la néoglucogénèse ne peuvent pas fonctionner en même temps ?
- Je n'ai pas compris le lien entre le 2-3-bisphosphoglycérate et l'hémoglobine (chez l'adulte et le foetus), serait-il possible de m'expliquer ?
- Quel est le lien avec l'arsenic pour l'étape n°6
Est-ce que quelqu'un pourrait m'éclairer ? merci par avance
Dr Juiphe- Messages : 210
Date d'inscription : 02/11/2020
Age : 22
Re: néoglucogénèse / hémoglobine / arsenic
Salut !
1/ Non c'est faux :
La glycolyse est une voie d'assimilation du glucose afin de produire de l'énergie
La néoglucogenèse est une voie de synthèse du glucose à partir de composés non glucidiques
Ainsi, tu peux très bien avoir une néoglucogenèse active, qui synthétise du glucose à partir de substrats tels que les AA, le lactate ou le glycérol, puis qui envoie ensuite le glucose produit vers la glycolyse, où il sera consommé pour donner de l'énergie !
Donc rien n'empêche ces deux voies de fonctionner en même temps
2/ Le 2,3-biphosphoglycérate est un effecteur allostérique de l'hémoglobine, c'est-à-dire qu'il peut se fixer sur un site spécifique de l'hémoglobine afin de réguler son action : en effet la fixation du 2,3-BPG entraîne une stabilisation de la forme désoxy-hémoglobine, réduisant ainsi l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, ce qui va faciliter le relargage de l'O2 au niveau du tissu.
Il intervient en particulier dans l'adaptation aux altitudes élevées (pression atmosphérique inférieure).
L'hémoglobine fœtale présente une plus grande affinité pour l'O2 que l'hémoglobine adulte (ce qui perrmet au fœtus de s'oxygéner à partir du sang de sa mère), et cette différence d'affinité résulte d'une différence d'affinité pour le 2,3-bisphosphoglycérate. En effet, sur l'hémoglobine fœtale le site de liaison du 2,3-BPG est modifié par un changement d'AA (histidine au lieu d'une sérine), ce qui entraîne un affaiblissement de l'interaction entre le 2,3-BPG et l'hémoglobine.
Le 2,3-BPG ne peut donc plus jouer son rôle d'effecteur allostérique, et ne peut plus aider l'hémoglobine à relarguer l'O2.
3/ L'arsenic agit comme un inhibiteur de cette réaction : l'ion arseniate rentre en compétition avec l'un des phosphates du 1,3-biphosphoglycérate, ce qui peut entraîner la formation d'un arsonio-3-phosphoglycérate, molécule qui s'hydrolyse spontanément en 3-phosphoglycérate, mais sans production d'ATP.
J'espère que tout est plus clair pour toi
1/ Non c'est faux :
La glycolyse est une voie d'assimilation du glucose afin de produire de l'énergie
La néoglucogenèse est une voie de synthèse du glucose à partir de composés non glucidiques
Ainsi, tu peux très bien avoir une néoglucogenèse active, qui synthétise du glucose à partir de substrats tels que les AA, le lactate ou le glycérol, puis qui envoie ensuite le glucose produit vers la glycolyse, où il sera consommé pour donner de l'énergie !
Donc rien n'empêche ces deux voies de fonctionner en même temps
2/ Le 2,3-biphosphoglycérate est un effecteur allostérique de l'hémoglobine, c'est-à-dire qu'il peut se fixer sur un site spécifique de l'hémoglobine afin de réguler son action : en effet la fixation du 2,3-BPG entraîne une stabilisation de la forme désoxy-hémoglobine, réduisant ainsi l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, ce qui va faciliter le relargage de l'O2 au niveau du tissu.
Il intervient en particulier dans l'adaptation aux altitudes élevées (pression atmosphérique inférieure).
L'hémoglobine fœtale présente une plus grande affinité pour l'O2 que l'hémoglobine adulte (ce qui perrmet au fœtus de s'oxygéner à partir du sang de sa mère), et cette différence d'affinité résulte d'une différence d'affinité pour le 2,3-bisphosphoglycérate. En effet, sur l'hémoglobine fœtale le site de liaison du 2,3-BPG est modifié par un changement d'AA (histidine au lieu d'une sérine), ce qui entraîne un affaiblissement de l'interaction entre le 2,3-BPG et l'hémoglobine.
Le 2,3-BPG ne peut donc plus jouer son rôle d'effecteur allostérique, et ne peut plus aider l'hémoglobine à relarguer l'O2.
3/ L'arsenic agit comme un inhibiteur de cette réaction : l'ion arseniate rentre en compétition avec l'un des phosphates du 1,3-biphosphoglycérate, ce qui peut entraîner la formation d'un arsonio-3-phosphoglycérate, molécule qui s'hydrolyse spontanément en 3-phosphoglycérate, mais sans production d'ATP.
J'espère que tout est plus clair pour toi
Asticoo- Messages : 589
Date d'inscription : 22/09/2017
Dr Juiphe aime ce message
Re: néoglucogénèse / hémoglobine / arsenic
Merci beaucoup pour cette réponse super claire et précise !
Dr Juiphe- Messages : 210
Date d'inscription : 02/11/2020
Age : 22
Asticoo aime ce message
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