TK1 2015 : questions sur l'enzymologie

Coucou,

A propos de la TK de vendredi, il y a 2 propositions justes que je ne comprends pas vraiment ...

"La cinétique allostérique traduit un effet coopératif important. En effet, la fixation d’une première molécule de substrat facilite la fixation d’autres molécules"
Je pensais que le principe de l'allostérie était que c'est la fixation d'un effecteur qui facilite la fixation du substrat. Or la on parle de la fixation d'un substrat qui facilite la fixation du substrat des autres molécules (ce qui correspondait pour moi à la coopéravivité). Est ce que j'ai mal compris?

"Le modèle symétrique de Koshland implique que les protomères peuvent être à l’état tendu ou relâché et la présence de substrat ou d’effecteurs induit une transition de l’état tendu à relaché"
Le modèle de Koshland ne conserve pas la symétrie. Alors pourquoi on peut parler ici de "modèle symétrique" ?

Merci d'avance si vous pouvez me répondre!!
Bonne journée

Salut !

1- Les effecteurs allostériques sont des ligands dont le site de fixation est différent du site de fixation du substrat . Donc en effet la fixation d'un effecteur facilite la fixation de substrat.
Cependant lorsqu'une enzyme allostérique comporte plusieurs sous-unités, la fixation du substrat sur une sous-unité se traduit par un effet sur les autres sous-unités. En effet, l'allostérie induit une coopérativité entre les sous unités, si l'une fixe une molécule de substrat alors cela va induire le passage à la forme relachée des autres sous-unités facilitant la fixation de substrat.
Par exemple, vous allez voir avec Mr. Forzy le cas de l'hémoglobine. L’hémoglobine est une protéine qui transporte l’oxygène dans les globules rouges. Elle est constituée de quatre chaînes d’acides aminés (4 sous unités). La coopération entre les sous-unités confère à l’hémoglobine une grande affinité pour l’oxygène dans les poumons où il est abondant (donc plus tu as de substrat (ici l'oxygène), plus l'affinité de cette protéine pour son substrat augmente par coopérativité), et au contraire une faible affinité pour l’oxygène dans les tissus où il est transmis aux cellules.
De plus, l'hémoglobine a un effecteur inhibiteur hétérotrope: le 2-3 diphosphoglycérate induisant le passage de l'hémoglobine de la forme relâchée (grande affinité pour l'oxygène) à la forme tendu (faible affinité pour l'oxygène).

2- En effet, bien vu, le modèle de Koshland est bien non symétrique, cela vient d'être changé sur moodle

J'espère que ces explications ont pu t'aider, n'hésite pas si tu n'as pas compris un point !
Bon courage

Je pense que j'ai bien compris maintenant ,
Merci beaucoup !!