Problème Correction d’ED cinétique enzymatique

HEllooo,
J’ai commencé à travailler un sujet d’ED en cinétique enzymatique et dans celui ci il y’a un qcm que j’ai joint ci-dessous avec sa correction, mais la justification donnée dans celle ci ne correspond pas à mon cours.
La correction nous dis que le Vmax et le Km sont modifiés et on justifie cela par le fait que les droites ne sont pas parallèles et que donc il s’agirait d’un inhibiteur incompetitif.

Or dans mon cours il est écrit qu’un inhibiteur incompetitif est caracterisé par deux droites parallèles  d’où  le fait que la Vmax et Le km aussi soient modifiés.

Dcp je ne sais pas si c’est moi qui ne comprend pas une nuance dans l’énoncé. Et aussi je ne comprends pas trop ce qui dans l’énoncé nous permet de dire si il y a influence sur le Km ou pas .
J’espère que mes deux questions  sont claires

Merci d’Avance !

Salut !

Est-ce que c'est un inhibiteur uncompétitif ?

D'abord tu regardes à quoi correspond chaque axe au niveau de ton graphique : tu as
- V0/[S] en abscisse
- V0 en ordonnée.

A partir de là tu as deux méthodes pour trouver ton équation de droite (voir photos pour mieux comprendre) :
- soit par le calcul,
- soit tu apprends par coeur que c'est le modèle de Eadie-Hofstee




Dans tous les cas tu trouves que l'ordonnée à l'origine correspond à Vmax, et que la pente correspond à -Km.

Or, sur le graphique tu vois bien que les ordonnées à l'origine sont différentes (donc Vmax différente) et que la pente des deux droites est différente (donc Km différent).

Cela correspond bien à un inhibiteur uncompétitif, même si les droites ne sont pas parallèles ! Pour un inhibiteur uncompétitif, les droites sont parallèles lorsqu'on a une représentation de Lineweaver et Burk (ici, si les droites avaient été parallèles, ç'aurait voulu dire que le Km était le même, donc inhibiteur non compétitif) !


Est-ce que ça a une influence sur le Km?

Ici tu vois que le Km est modifié, car pas la même pente, donc l'inhibiteur a un effet sur le Km.

N'hésite pas à relancer si ce n'est pas clair, bon courage !

Reee,
Merci beaucoup pour ta réponse ca ma bien aidé, je me permet de te relancer car tu as dis que ca aurait pu être des droites parelles si on était en représentation de Lineweaver et Burk, dans ton précédant message tu m'as envoyer une photo représentant le graphique pour Eadi-Hofster et j'ai tout de suite mieux compris, mais pour celle ci je ne vois pas à quoi elle correspond ou alors comment on la différencie, Sa droite représente aussi la pente du km ? Dans ce cas la si on change de représentation on doit aussi changer de "formule"?
Je ne sais pas si tu as une image identique pour cette représentation mais je serai preneuse.
Merci d'avance
Bonne journée !

Salut !

Pour que deux droites soient parallèles, il faut qu'elles aient la même pente, autrement dit le même coefficient directeur.

Dans ta représentation de Eadie-Hofstee, le coefficient directeur correspond à -Km. Donc les droites seront parallèles si le Km est le même pour l'enzyme et l'inhibiteur, c'est le cas des inhibiteurs NON COMPETITIFS.

Dans ta représentation de Linweaver-Burk, le coefficient directeur correspond à Km/Vmax. Donc les droites seront parallèles si le Km et la Vmax varient d'une même coefficient (en l'occurrence 1+[I]/Ki), et c'est le cas des inhibiteurs UNCOMPETITIFS.

Donc pour répondre à ta question, on part de la formule de Michaelis et Menten dans tous les cas, mais comme les axes des représentations d'Eadie-Hofstee et de Lineweaver-Burk sont différents, des droites parallèles ne correspondent pas au même type d'inhibiteur dans les deux cas.

J'espère que c'est plus clair pour toi. Bon courage !

salut !
je ne comprends pas le passage de 1 à 2 (voir photo) est ce que vous pourriez m'expliquer svp
merci bcpp

je relance la question car je ne comprend pas non plus

Salut !

Il y avait une erreur dans la correction, c'est corrigé sur Icampus.

Bon courage !

Donc la formule finale est bien : Vmaxapp x I / Vmax - Vmaxapp ??