allostérie/coopérativité
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allostérie/coopérativité
bonjour,
j'aimerai connaitre la réelle différence entre allostérie et coopérativité ?
les définitions ne sont pas vraiment explicites dans le cours
Pour moi :
- allostérie : fixation de substances effectrices de structures différentes du substrat (donc fixation sur un site autre que le site actif) qui se comporte comme des inhibiteurs ou des activateurs du fonctionnement coopératif de l’enzyme
- coopérativité : fixation d’un substrat sur un site actif va influer la fixation d'une autre molécule sur un autre site actif + décalage vers la droite de la courbe sigmoïde de la partie à plus forte pente
merci !
j'aimerai connaitre la réelle différence entre allostérie et coopérativité ?
les définitions ne sont pas vraiment explicites dans le cours
Pour moi :
- allostérie : fixation de substances effectrices de structures différentes du substrat (donc fixation sur un site autre que le site actif) qui se comporte comme des inhibiteurs ou des activateurs du fonctionnement coopératif de l’enzyme
- coopérativité : fixation d’un substrat sur un site actif va influer la fixation d'une autre molécule sur un autre site actif + décalage vers la droite de la courbe sigmoïde de la partie à plus forte pente
merci !
Noémie Roberto- Messages : 47
Date d'inscription : 04/02/2016
loulou t aime ce message
Re: allostérie/coopérativité
Salut!
En faite, tu as à peu près compris
Dans une enzyme allostérique, on distingue
-les sites actifs où se fixent les substrats
-les sites régulateurs où se fixent les effecteurs
L'allostérie permet de réguler l'activité de l'enzyme.
Un effecteur (autre que le substrat) va se fixer sur un site régulateur. Cette fixation provoque un changement conformationnel de tous les autres sites de l'enzyme. Cela joue donc sur la fixation du substrat.
Exemple d'un effecteur inhibiteur il va se fixer et changer la structure de l'enzyme empêchant le substrat de s'y fixer.
Ensuite la coopérativité c'est juste un type particulier d'allostérie.
Elle ne concerne que les cas où la fixation d'un effecteur modifie l'affinité de la fixation d'un deuxième substrat sur un deuxième site actif de l'enzyme
L'effecteur peut être le substrat lui-même (on parlera d'effet homotrope), ou une molécule différente du substrat (effet hétérotrope)
Dans la coopérativité on parle de deux types de conformation:
-Conformation T: coopérativité négative (diminue la fixation de substrats sur les autres sites actifs)
-Conformation R: coopérativité positive (augmente l'affinité de substrats sur les autres sites actifs)
Juste petit point, "la courbe coopérative" comme noté sur le schéma, a effectivement un déplacement vers la droite de la partie à forte pente, comparé à la courbe michaelienne. C'est ce qui différencie les enzymes allostériques des enzymes "normales", la représentation de leur courbe sera sigmoïde.
Mais si on était dans un effet coopérative positif comme tu me décris, l'ensemble de cette courbe sigmoïde se décalerait vers la gauche. Tu comprends?
Voilà, bon courage!
En faite, tu as à peu près compris
Dans une enzyme allostérique, on distingue
-les sites actifs où se fixent les substrats
-les sites régulateurs où se fixent les effecteurs
L'allostérie permet de réguler l'activité de l'enzyme.
Un effecteur (autre que le substrat) va se fixer sur un site régulateur. Cette fixation provoque un changement conformationnel de tous les autres sites de l'enzyme. Cela joue donc sur la fixation du substrat.
Exemple d'un effecteur inhibiteur il va se fixer et changer la structure de l'enzyme empêchant le substrat de s'y fixer.
Ensuite la coopérativité c'est juste un type particulier d'allostérie.
Elle ne concerne que les cas où la fixation d'un effecteur modifie l'affinité de la fixation d'un deuxième substrat sur un deuxième site actif de l'enzyme
L'effecteur peut être le substrat lui-même (on parlera d'effet homotrope), ou une molécule différente du substrat (effet hétérotrope)
Dans la coopérativité on parle de deux types de conformation:
-Conformation T: coopérativité négative (diminue la fixation de substrats sur les autres sites actifs)
-Conformation R: coopérativité positive (augmente l'affinité de substrats sur les autres sites actifs)
Juste petit point, "la courbe coopérative" comme noté sur le schéma, a effectivement un déplacement vers la droite de la partie à forte pente, comparé à la courbe michaelienne. C'est ce qui différencie les enzymes allostériques des enzymes "normales", la représentation de leur courbe sera sigmoïde.
Mais si on était dans un effet coopérative positif comme tu me décris, l'ensemble de cette courbe sigmoïde se décalerait vers la gauche. Tu comprends?
Voilà, bon courage!
Laurine_W- Messages : 92
Date d'inscription : 18/04/2015
Re: allostérie/coopérativité
Merci beaucoup pour tes explications très claires!
Noémie Roberto- Messages : 47
Date d'inscription : 04/02/2016
Re: allostérie/coopérativité
Salut !
Je n'arrive pas vraiment à comprendre quand est-ce que la courbe est décalée à droite et quand à gauche. Pouvez-vous m'expliquer svp ?
Je n'arrive pas vraiment à comprendre quand est-ce que la courbe est décalée à droite et quand à gauche. Pouvez-vous m'expliquer svp ?
cash- Messages : 44
Date d'inscription : 28/11/2020
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