Allostérie

Bonjour, je ne comprends pas une partie de mon cours sur l'enzymo au niveau de l'allostérie , il est dit que : " Si on ajoute du substrat dans une solution de protéine « allostérique » dont les conformations sont en équilibre alors on va avoir R0 qui va se lier à S et donne R1 ( forme relaxée au t1): on a donc une diminution du nombre de R0 avec rétablissement de l’équilibre par transition de conformation( allostérique ) de T0 à R0. On a à nouveau R0 qui se fixe à S pour donner R1 avec à nouveau un déséquilibre… En boucle."

Pourriez vous me le réexpliquer S'il vous plait ?

Coucou,

Alors attention, ce dont tu parles n'est valable que dans la théorie de Monod, Wyman, Changeux (qui n'est pas la même que celle de Koshland, Némethy et Filmer)
Selon eux, les différentes sous-unités de ton enzyme peuvent exister sous deux formes (tendu T ou relaché R) et à tout moment, tu dois avoir autant d'enzymes dans une conformation que dans l'autre : autant de formes T que de formes R (symétrie).

Ce que le prof explique dans la partie que tu cites, c'est que quand tu ajoutes le ligand, il va avoir tendance à se fixer sur les enzymes de conformation R0 (0 parce qu'elles ne sont pas encore liées à un substrat, 1 si elles sont liées à un substrat, etc). Comme le ligand se fixe, l'enzyme passe de la conformation R0 à la conformation R1 : le système n'est plus symétrique car il y a plus de T0 que de R0. Donc, pour équilibrer, une enzyme en conformation T0 se transforme en conformation R0 et ainsi de suite.

Voilà, j'espère que c'est plus claire Bon courage !

Ah oui ! là c'est beaucoup mieux merci ! ( genre là c'est compréhensible et logique )