Exo structure des proteines cours

Bonjour ,
Alors je bloque sur l'exos en fin de cours que le prof a mis je ne comprends pas comment on fait ?
Pouvez vous m'eclairer svp

Salut !

Déjà tu notes tes 7 AA sur ta feuille, puis tu prends chaque phrase et tu notes les infos obtenues :

- "le traitement avec la trypsine n'a aucun effet apparent"
Ici, ça veut dire que ton peptide n'est pas coupé avec la trypsine, or dans ton cours tu sais que la trypsine coupe au niveau de la lysine. Donc si ton peptide n'est pas coupé, ça signifie que la lysine est en dernière position.

- "la dégradation Edman donne comme premier AA sortant PHE"
Ici, tu notes PHE en première position.

Pour l'instant tu as donc PHE - - - - - LYS.

- "un traitement avec la chymotrypsine donne 1 AA libre, 1 dipeptide et 1 tétrapeptide".
Ici, tu sais que la chymotrypsine coupe au niveau des AA aromatiques (donc dans ton peptide c'est PHE et TYR). Donc ça coupe au niveau de l'AA libre (PHE) puis au niveau du 3ème AA (pour le dipeptide), donc la TYR sera en 3ème position.

Tu as donc PHE - TYR - - - LYS.

- "la composition en AA du tétrapeptide est LEU, LYS, 2X MET"
Par élimination, tu sais donc que l'ASP est en deuxième position.

Tu as donc PHE ASP TYR - - - LYS

- "le bromure de cyanogène donne un tétrapeptide, un dipeptide, une lysine"
Ici, tu sais que le bromure de cyanogène coupe au niveau des MET. Donc en 4ème position t'auras une MET, puis en 6ème position (pour former ton tétrapeptide et ton dipeptide). Puis, par élimination, ta LEU sera donc en 5ème position.

Tu as donc au final PHE ASP TYR MET LEU MET LYS.

J'espère que c'est plus clair, bon courage !

bonjour ,
merci c'est beaucoup plus clair !