Structure des Protéines

Bonjour bonjour,

J'ai plusieurs questions sur le cours "structure des protéines"

1/ Dans le cours on parle de structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. Chaque protéine a une structure primaire + secondaire + tertiaire + quaternaire ou une protéine possède une des 4 structures ? Parce que à la fin de chaque paragraphe on note des associations. Par exemple, on a noté que la structure tertiaire est caractéristique des protéines globulaire.

2/ Quand on aborde la structure secondaire, on parle d'abord des angles phi et psy qui sont caractéristiques de celle-ci, puis on parle de l'hélice alpha et du feuillet plissé bêta. Quel est le rapport entre les angles et la conformation de la molécule ?

3/ Dans le cours et faisant quelques recherches, j'ai vu que la structure quaternaire est directement liée aux enzymes. Pourquoi ?

4/ A quoi sert la détermination des AA N-terminaux et C-terminaux dans l'étude de protéines ?

Dernière question <3/ Je ne comprend pas comment se fait et à quoi sert l'hydrolyse des séquences intrachaînes.

Merci !

Salut,
alors je vais tenter de répondre à toutes tes questions:
1°/ Toutes les protéines passent à un moment donné par structure primaire, car c'est la structure qui suit la traduction. Mais elles adoptent toute une structure secondaire, certaines adoptent par la suite également une structure secondaire ou quaternaire. Ces différentes structures sont un peu comme des états de passage, la protéine passe par un structure primaire puis secondaire, puis tertiaire... Mais elles adoptent toutes une structure finale qui est leur structure fonctionnelle. Certaine s'arrête à une structure tertiaire (comme les protéines globulaires), d'autre à une secondaire, d'autre à une quaternaire...

2°/ Les angles phi et psi sont caractéristiques de chaque protéine et dans une protéine ils se répètent et sont constants d'un acide aminé à l'autre. Par exemple si dans une protéine l'angle psi entre C et C alpha est égale à 90 ° pour un acide aminé, il aura la même valeur pour tous les acides aminés de la protéine, et pareil pour l'angle phi. Comme la liaison peptidique est fixe et ne peut faire de rotation, c'est vraiment ces 2 angles qui jouent dans le fait que la structure secondaire soit plutôt en hélice ou plutôt en feuillet. Dans une structure en feuillet par exemple la valeur de ces deux angles est identiques mais leur sens est opposé.

3°/ C'est possible que les enzymes adoptent plus spécifiquement la structure quaternaire notamment les allostériques, mais c'est aussi le cas d'autre molécules comme l'hémoglobine qui est également cité dans le cour.

4°/C'est en fait, les premières étapes de la détermination de la chaîne peptidique, elles permettent de déterminer les acides aminés des extrémités des chaînes. Si j'ai bien compris, ce sont en fait les méthodes les plus anciennes de détermination des chaînes peptidiques, qui existaient avant que l'on utilise les méthodes d'analyses par récurrence.

5°/ De la même manière, l'hydrolyse des séquences intrachaînes permet de déterminer l'enchaînement de la chaîne d'acide aminé, en fonctionnant cette fois petits bouts par petit bout. A la fin avec l'utilisation d'autres méthodes et par analyse logique on en déduit un enchaînement. Tout ça se sont des méthodes compliquées de laboratoire que l'on ne vous demande pas de comprendre entièrement mais juste savoir qu'elles existent.

Voilà j'espère t'avoir aidé !!
Bon courage